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en el presente video desarrollaremos el
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tema de las enzimas como recordarán por
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los videos pasados que hemos realizado
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las enzimas son proteínas formadas por
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todas las células de los diversos
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organismos específicamente son proteínas
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globulares es decir tienen formas
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esféricas y pueden ser producidas por
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células animales células vegetales
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células de hongos células de protos e
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inclusive las células bacterianas su
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principal característica es que son
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moléculas que van a acelerar la
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velocidad de las reacciones del
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metabolismo en las cuales participan Y
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de qué manera lo hacen disminuyendo la
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energía que requiere esta reacción para
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poder ser realizada denominada energía
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de activación y todo encima actúa sobre
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una molécula en particular sobre la cual
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va a ser muy específica esa molécula se
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denomina sustrato y algo mucho más
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importante el sustrato va a ser
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convertido en un producto de interés
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mientras que la misma enzima no va a
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sufrir ningún cambio durante la reacción
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en la cual participa revisemos algunas
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definiciones para comprender bien el
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funcionamiento de una enzima entendemos
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por velocidad de reacción Como aquella
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cantidad o variación en la cantidad de
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un producto que se va a formar en una
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unidad de tiempo y las enzimas Se
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caracterizan porque aumentan la
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velocidad de reacción es decir aumenta
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la cantidad de producto que se forma en
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menos tiempo por otro lado la energía de
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activación va a ser aquella cantidad
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mínima de energía que es necesaria para
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que una reacción química se lleve a cabo
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y como hemos indicado las enzimas
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disminuyen esta mínima cantidad de
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energía requerida las enzimas van a
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actuar sobre una molécula muy específica
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la cual es denominada sustrato ese
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sustrato por acción enzimática va a
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convertirse finalmente en producto y
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para que el sustrato pueda convertirse
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en producto debe unirse previamente a la
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enzima las enzimas hemos dicho que son
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muy específicas para el sustrato y hay
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una zona en la molécula enzimática en la
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cual el sustrato va a unirse esa zona de
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la enzima donde el sustrato se une se
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conoce como sitio activo las enzimas son
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proteínas pero en muchas oportunidades
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esas proteínas deben estar unidas a
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otras moléculas para poder funcionar de
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una manera más eficiente Es decir para
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ser activas solo la parte proteica es
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decir la fracción proteica del enzima es
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denominada apoenzima y además no es
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activa mientras que la parte no proteica
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se denomina cofactor que pueden ser
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pequeñas moléculas de naturaleza
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orgánica o inorgánica que la apoenzima
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es decir la parte proteica de la enzima
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va necesitar para ser Activa ese
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cofactor no está Unido de una manera
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fuerte al apoenzima Mientras que el
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grupo prostético es similar al cofactor
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pero la diferencia con el anterior es
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que está muy unido a apoenzima mientras
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que finalmente se va a denominar
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holoenzima a la enzima activa Y esa
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enzima activa va a estar formada por la
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apoenzima es decir la parte proteica de
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la enzima y el cofactor o el grupo
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prostético para que la enzima funcione
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de una manera más eficiente las enzimas
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se van a caracterizar como hemos
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indicado por disminuir la energía mínima
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que se requiere para que un sustrato se
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convierte en producto como vemos en ese
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esquema inferior el sustrato va a
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necesitar una energía de activación
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adecuada para convertirse en producto
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esa energía de activación va a disminuir
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si agregamos la enzima específica para
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el sustrato que necesitamos trabajar y
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si se fijan aquí en ese otro color la
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cantidad de energía de activación va a
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disminuir drásticamente y el sustrato va
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a poder convertirse en el producto final
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en menos tiempo Y con menos energía y
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Cómo ocurre esta reacción entre enzima y
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su sustrato específico En las siguientes
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imágenes podemos explicarlo existe un
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lugar específico en la enzima que se
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conoce como sitio activo que va a servir
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de unión entre el sustrato y la enzima
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en la primera etapa en esta reacción
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seguidamente ya cuando la enzima y el
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sustrato están unidos vamos a poder
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mencionar la presencia del complejo
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denominado enzima sustrato en el mismo
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sitio activo el sustrato comienza a ser
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convertido en producto formándose el
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complejo encima producto hasta que
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finalmente luego de que todo el sustrato
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ha sido convertido en el producto que
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buscamos este producto final va
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separarse del activo de la enzima y como
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apreciamos la enzima no sufre ningún
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cambio y puede reiniciar un nuevo
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proceso en el cual el sustrato se
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convierte en producto la actividad
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catalítica de una enzima puede estar
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afectada por diversos factores Como por
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ejemplo la temperatura el aumento de la
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temperatura ocasiona un aumento en la
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velocidad de las moléculas tanto de la
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enzima como en las moléculas de sustrato
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y Esto va en relación con el aumento de
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la posibilidad de que ocurran colisiones
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moleculares tanto entre la enzima como
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el sustrato formándose mayor cantidad de
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complejo enzima sustrato como apreciamos
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en ese esquema entre 0 a 40 42 gr
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aproximadamente la velocidad de reacción
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es proporcional a la temperatura y las
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encimas tienen una temperatura óptima
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para su trabajo en humanos esa
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temperatura óptima está alrededor de los
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37 37,5 grc como vemos en ese esquema
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también por encima de los 40 42 gr la
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enzima se desnaturaliza debido a la alta
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vibración que va a ocasionar el
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rompimiento de los enlaces de hidrógeno
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en la molécula enzimática esto también
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va a ocasionar un cambio en la fórmula
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de la molécula deformando el sitio
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activo e impidiendo que ocurran
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reacciones entre la enzima y el sustrato
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hay una temperatura a la cual la
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actividad enzimática es la mayor a esta
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temperatura se le conoce como
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temperatura óptima otro factor
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importante que puede afectar la
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actividad enzimática es el pH los
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cambios de pH pueden afectar la unión
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entre sustrato y enzima pueden ocasionar
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la ruptura de diversos enlaces en la
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enzima esto a su vez va a tener como
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consecuencia un cambio en la forma de la
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enzima es decir del sitio activo y
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finalmente la enzima se desnaturaliza
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los valores de pH óptimo van a depender
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de qué tipo de enzima estemos revisando
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por ejemplo para aquellas enzimas
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intracelulares el pH óptimo va a ser
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alrededor de siete un Rango de pH ácido
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entre uno a seis aproximadamente va a
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ser el óptimo para enzimas digestivas
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como la pepsina por ejemplo mientras que
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un pH alcalino entre 8 y 12
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aproximadamente se considera el pH
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óptimo para enzimas que se encuentran en
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la región oral Como por ejemplo la
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amilasa que actúa sobre la amilosa del
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almidón la velocidad de la reacción
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catalizada por una enzima va a depender
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directamente la concentración de la
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misma enzima si la concentración del
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enzima aumenta la velocidad de la
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reacción también va a aumentar
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directamente como estamos viendo en ese
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esquema por otro lado la concentración
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de sustrato también va en directa
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proporción a la velocidad de reacción
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hasta cierto punto mientras aumenta la
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concentración de sustrato la velocidad
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de la reacción también va a aumentar
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proporcionalmente hasta llegar a un
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punto donde va a encontrarse mayor
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concentración de sustrato que de encima
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a partir de ese punto cualquier aumento
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en la concentración de sustrato no va a
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producir un cambio significativo en la
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velocidad de la reacción y esto debido a
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que los sitios activos de las enzimas
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van a estar cubiertos por los sustratos
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así como los cofactores o grupos
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prostéticos son necesarios para que las
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enzimas puedan ser activas durante la
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reacción bioquímica existen sustancias
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que puedan reducir O aún detener la
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actividad catalítica esas sustancias
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bloquean o distorsion funcionan el sitio
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activo del enzima y por esta razón son
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denominados inhibidores ya que inhiben
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la reacción bioquímica veamos cómo se
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produce esta inhibición de la actividad
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enzimática la primera de ellas
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denominada inhibición competitiva se
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caracteriza por lo siguiente en ese tipo
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de inhibición El inhibidor aquí
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graficado de color celeste tiene una
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estructura que es muy similar al
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sustrato y va a competir con él por
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ocupar el sitio activo es decir el
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inhibidor seg une el sitio activo y no
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permite la unión del sustrato a la
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enzima inhibiendo la actividad
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enzimática Pero además pueden existir
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inhibidores que se unan a otra parte de
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la enzima que no sea el sitio activo en
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ese caso estaremos presente ante una
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inhibición del tipo no competitiva como
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vemos aquí el inhibidor de color verde
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va a estar unido a una zona diferente
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del sitio activo esto lo que ocasiona
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que el sitio activo donde debe unirse el
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sustrato sufra una distorsión impidiendo
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que pueda unirse finalmente a la enzima
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produciéndose la inhibición No
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competitiva ya que no están compitiendo
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por el sitio activo hasta aquí hemos
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revisado las características y
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estructura de las enzimas en el
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siguiente video revisaremos la
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clasificación de ellas
