00:00:03
biologia lezione 13 in questa lezione
00:00:06
finiremo di trattare l'argomento
00:00:08
iniziato nella lezione precedente cioè
00:00:10
l'rna la trascrizione e la traduzione
00:00:13
con particolare riferimento ai processi
00:00:15
di trascrizione e
00:00:17
traduzione vediamo Innanzitutto il
00:00:20
processo chiamato
00:00:23
trascrizione la trascrizione quindi è il
00:00:26
processo mediante cui il DNA Viene
00:00:28
aperto
00:00:31
viene trascritto in
00:00:33
RNA dopodiché viene richiuso il
00:00:37
trascritto sarà non non congruente allo
00:00:42
stampo originale bensì
00:00:45
complementare la complementarietà
00:00:48
rispetto all stessa legge della
00:00:50
complementarietà dell'appagamento delle
00:00:52
due eliche del DNA con L'unica
00:00:53
differenza che al posto della timina
00:00:56
l'rna presenta la base azotata uracile
00:01:04
questo processo viene portato avanti da
00:01:07
un enzima chiamato RNA polimerasi che
00:01:10
sintetizza l'rna in direzione 5 Prim 3
00:01:19
Prim ovviamente il processo presenta
00:01:22
delle caratteristiche diverse in
00:01:24
procarioti ed eucarioti cominciamo a
00:01:26
parlare
00:01:27
dei nei procarioti la iscrizione
00:01:30
presenta una fase di inizio una fase di
00:01:32
allungamento e una fase di
00:01:35
rilascio la fase di inizio è la prima
00:01:40
fase nella fase di inizio il DNA Viene
00:01:46
aperto ogni Gene da trascrivere presenta
00:01:49
esoni ed introni Ma soprattutto è molto
00:01:52
importante notare che nella parte subito
00:01:55
prima del Gene da trascrivere è presente
00:01:57
una piccola regione chiamata promoter
00:02:02
noteremo che è composto da diverse
00:02:05
sequenze una posta a-35 e l'altra a-10
00:02:10
dove il numero negativo indica il numero
00:02:12
di basi prima dell'inizio del Gene
00:02:14
effettivo da
00:02:16
trascrivere queste due sequenze servono
00:02:19
per l'attacco della RNA polimerasi in
00:02:22
particolare per l'attacco del fattore
00:02:25
Sigma un cofattore che serve appunto
00:02:27
all' RNA polimerasi per legare
00:02:30
il promotore In particolare le subunità
00:02:33
Sigma 2 e Sigma 4 legano le due parti
00:02:36
speciali del promotore a-10
00:02:43
e-35 tra le due è presente un segmento
00:02:46
di 19 nucleotidi La sequenza a-35 è
00:02:49
composta da 6 nucleotidi La sequenza
00:02:52
a-10 è composta invece da altri se
00:02:57
nucleotidi il fattore Sigma è necessario
00:03:01
per la
00:03:04
trascrizione Perché serve per
00:03:06
individuare il sito di inizio della
00:03:08
trascrizione serve per consentire il
00:03:11
legame iniziale con il DNA e oltretutto
00:03:14
Modula la velocità di lettura e
00:03:18
scrittura vediamo un po' meglio come
00:03:21
sono fatti questi promotori Innanzitutto
00:03:24
la sequenza che si trova a-10 è formata
00:03:27
da tre basi a g e t per
00:03:33
esempio i promoter forti sono quei
00:03:36
promoter che hanno una tripletta
00:03:40
all'interno della zona che sta a 9 che è
00:03:43
molto simile alla prima tripletta del
00:03:45
Gene da trascrivere i promoter forti
00:03:48
comportano un'alta velocità di scrittura
00:03:50
della copia di RNA promoter deboli
00:03:54
invece presentano una disomogeneità tra
00:03:58
la zona del è la prima parte del Gene da
00:04:02
trascrivere questi promoter sono quindi
00:04:05
deboli Nel senso che non inducono una
00:04:07
trascrizione veloce quindi il gene
00:04:10
trascritto in modo più lento si
00:04:11
esprimerà di
00:04:13
meno diamo ora un'occhiata al vero e
00:04:16
proprio processo Innanzitutto l'rna
00:04:20
polimerasi scorre fino a trovare il
00:04:22
promotore Dopodiché apre una bolla di 35
00:04:27
nucleotidi all'incirca chiamata bolla di
00:04:30
trascrizione lega il DNA in maniera
00:04:33
quasi
00:04:35
stabile Dopodiché avviene all'inizio
00:04:38
vero e proprio inizia ad agganciare dei
00:04:47
ribonucleotidi inizia quindi la fase di
00:04:53
allungamento nella fase di allungamento
00:04:56
il DNA viene trascritto in direzione 5
00:04:59
primo primo il processo è sempre lo
00:05:01
stesso vengono aggiunti i nucleotidi
00:05:04
usando come stampo Il
00:05:07
DNA è interessante Notare le subunità
00:05:10
rudder e zipper che svolgono dei ruoli
00:05:14
importanti la radder è molto utile nella
00:05:18
nell'aggiudicazione
00:05:29
è di 50 nucleotidi al
00:05:33
secondo l'allungamento quindi prevede
00:05:37
che il filamento di RNA si formi
00:05:40
appaiato al filamento di
00:05:42
DNA segue infine la fase del termine del
00:05:49
rilascio ci sono due modi per il termine
00:05:52
e rilascio due modalità completamente
00:05:56
diverse La prima è quella dei degli RNA
00:06:00
cosiddetti Ro indipendenti in questo
00:06:04
caso il filamento stampo di DNA presenta
00:06:07
una grande quantità di basi GC e alla
00:06:10
fine presenta molte adenine viene quindi
00:06:14
formata una forcella che si Ripiega a
00:06:16
causa dell'alto contenuto in g e c e
00:06:20
questa indebolisce il legame della
00:06:22
polimerasi con il DNA il colpo di grazia
00:06:25
viene dato dalle ultime basi poiché il
00:06:27
legame tra adenina e uracila è molto
00:06:29
debole quindi l'rna polimerasi si stacca
00:06:33
da sola senza bisogno di interventi
00:06:34
esterni l'rna fa anche da
00:06:39
terminatore In altri casi invece il
00:06:42
terminatore è costituito da un enzima
00:06:45
vero e proprio chiamato
00:06:46
R per i geni che non hanno il
00:06:49
terminatore R indipendente deve
00:06:51
intervenire appunto la proteina R che
00:06:53
una atpa sia adanello il cui compito è
00:06:56
sfilare
00:06:58
l'rna dalla polimerasi e staccare
00:07:00
l'enzima dal
00:07:07
DNA in questa
00:07:09
immagine uno schema riassuntivo del
00:07:12
concetto appena spiegato esistono
00:07:16
ovviamente delle differenze tra la
00:07:17
trascrizione eucariote e la trascrizione
00:07:20
procariote nei procarioti abbiamo visto
00:07:22
che c'è un solo tipo di RNA polimerasi
00:07:24
mentre agli eucarioti ne presentano ben
00:07:26
tre nei procarioti c'è un solo c Negli
00:07:30
eucarioti ce ne sono
00:07:32
molti nei procarioti non abbiamo
00:07:35
elementi di controllo come gli
00:07:37
attivatori repressori che invece sono
00:07:39
presenti Negli eucarioti nei procarioti
00:07:42
c'è un solo promotore Negli eucarioti ci
00:07:44
sono molti promotori proprio perché
00:07:47
esistono molte ren
00:07:49
polimerasi infine i procarioti non hanno
00:07:52
elementi regolatori a lunga distanza
00:07:55
Cosè che accade per gli
00:07:57
eucarioti cominciamo a parare del della
00:08:01
prima
00:08:02
differenza gli eucarioti hanno ben tre
00:08:05
RNA
00:08:08
polimerasi l'rna polimerasi 1 sintetizza
00:08:12
gli RNA ribosomiali 28 18 e
00:08:16
5.8s RNA polimerasi 2 si occupa
00:08:18
soprattutto dell' RNA messaggero ma
00:08:21
anche di alcuni piccoli RNA nucleari
00:08:23
nucleoli e i micro
00:08:26
RNA l' RNA polimerasi tre infine
00:08:29
tRNA l'rna 5S e alcuni particolari tipi
00:08:34
di piccoli RNA nucleari e citoplasmatici
00:08:37
Esistono poi altre forme più rare che
00:08:40
sono l' RNA polimerasi 4 e 5 che sintez
00:08:44
sintetizzano i crna nelle piante gli RNA
00:08:47
polimerasi mitocondriale e dei
00:08:49
cloroplasti che si trovano appunto
00:08:51
all'interno di questi organolithium
00:08:59
era riguardante i fattori di
00:09:01
trascrizione Negli eucarioti c'è un gran
00:09:05
numero di fattori di
00:09:06
trascrizione Innanzitutto tutti i
00:09:09
promotori o quasi tutti i promotori
00:09:11
eucariotici presentano una sequenza
00:09:13
chiamata TAT box il tatabox viene
00:09:16
identificato e legato dal transcription
00:09:19
Factor conosciuto come TF
00:09:22
2D TF 2D è fatto di due subunità la tbp
00:09:27
che è il l tata binding protein e il
00:09:34
TF questo insieme di fattori richiama il
00:09:39
TF 2A e il TF2 B che stabilizzano il
00:09:41
legame con il
00:09:44
DNA A questo punto viene richiamata la
00:09:47
RNA
00:09:48
polimerasi con il fattore TF2
00:09:52
F si aggiunge a questo complesso poi TF2
00:09:56
h TF2 J e TF2
00:10:01
Questo è il complesso di pre inizio il
00:10:04
macchinario della
00:10:06
trascrizione
00:10:08
che la maggior parte dei fattori viene
00:10:11
abbandonata e rimangono solo TF2 d e TF2
00:10:14
hf2 h attività elicas Quindi inizia a
00:10:17
sciogliere i legami delle due eliche di
00:10:19
DNA e la RNA polimerasi può iniziare la
00:10:24
trascrizione vediamo Ora gli attivatori
00:10:27
repressori Negli eucarioti sono presenti
00:10:30
un gran numero di elementi che si
00:10:32
trovano a piccola distanza dal Gene da
00:10:34
trascrivere
00:10:36
e sono chiamati enhancer e silencer
00:10:40
Questi pezzi di DNA hanno la funzione di
00:10:43
aumentare o ridurre la trascrizione di
00:10:45
un determinato Gene e lo fanno agendo
00:10:48
sui fattori di trascrizione attraverso
00:10:50
delle molecole chiamate attivatori
00:10:53
gli attivatori non legano direttamente i
00:10:56
fattori di trascrizione ma lo fanno
00:10:58
attraverso un complesso
00:11:03
mediatore abbiamo Inoltre detto che
00:11:06
Negli eucarioti ci sono più
00:11:09
promotori il complesso promotore
00:11:12
eucariote è diverso che si se si parla
00:11:15
di polimerasi 1 polimerasi 2 o
00:11:18
polimerasi
00:11:20
3 per l' RNA polimerasi 1 abbiamo il
00:11:23
seguente complesso c'è il gene che
00:11:25
ricordiamo essere quello dell' rrna 28s
00:11:28
18 s e
00:11:30
5.8s c'è il gruppo promotore Core che si
00:11:33
trova tra - 45 e + 20 basi quindi può
00:11:36
entrare anche all'interno del Gene il
00:11:38
core viene legato dal TF 2D che in
00:11:41
questo caso presenta tre subunità TF poi
00:11:45
a
00:11:46
80-17 basi c'è l'upstream control
00:11:49
Element che lega un fattore chiamato ubf
00:11:52
che sta per upstream binding
00:11:56
Factor e il meccanismo della
00:11:59
trascrizione si esplica attraverso il
00:12:02
piegamento del DNA che fa venire in
00:12:04
contatto TF 2D e ubf e l'insieme di
00:12:08
questi due fattori richiama l' RNA
00:12:10
polimerasi che inizia la trascrizione
00:12:12
dei geni
00:12:14
ribosomiali per la RNA polimerasi 2 c'è
00:12:17
il gene che codifica solitamente per
00:12:20
mrna ma anche per alcuni piccoli RNA
00:12:23
come gli SN gli Snow e i micro
00:12:27
RNA poi Ci sono alcuni elementi che
00:12:30
fanno da Core che si trovano Tra - 35 e
00:12:34
+ 30
00:12:36
basi poi ci sono alcuni elementi
00:12:38
regolatori prossimali che sono
00:12:41
attivatori o repressori e si trovano tra
00:12:43
50 e-200 basi e infine ci sono enhancers
00:12:48
e silencers più altre sequenze che si
00:12:51
possono trovare oltre le meno 1000 basi
00:12:54
Questi sono gli elementi regolatori di
00:12:56
stali ognuno lega un attivatore o un
00:13:01
repressore l'rna polimerasi 3 Poi ha
00:13:05
quattro tipi di promotori
00:13:08
diversi il primo per l' RNA 5S è un
00:13:11
promotore interno doppio il box a e il
00:13:14
box C il secondo per i tRNA è sempre un
00:13:19
promotore interno ma presente il box a e
00:13:21
il box
00:13:23
B per gli snrna abbiamo un promotore
00:13:27
completamente esterno che comprende del
00:13:29
tatabox Locked e il
00:13:33
pse Infine per l'rna 7sl la cui utilità
00:13:37
vedremo in seguito abbiamo un promotore
00:13:40
misto che presenta i box A e B interni
00:13:43
più il tata e il
00:13:47
TF adesso parliamo dell'ultima fase del
00:13:50
dogma centrale della biologia cioè la
00:13:54
traduzione la traduzione è il processo
00:13:58
mediante cui dal
00:13:59
RNA messaggero transfer e ribosomiale si
00:14:04
ottengono delle
00:14:06
proteine fanno parte di questo processo
00:14:09
anche alcuni enzimi come l' Minino cilti
00:14:12
RNA sintetasi i fattori di traduzione
00:14:15
attenzione e gli chaperon e le Fold
00:14:20
Asi la prima fase è con conosciuta
00:14:24
come attivazione degli amminoacidi
00:14:30
l'attivazione degli amminoacidi consiste
00:14:33
nella nel legame a un semplice
00:14:36
amminoacido di una certa quantità di
00:14:38
energia fornita dal GTP l' Minin cil
00:14:41
tRNA sintetasi lega sia il GTP che
00:14:44
l'aminoacido dopo idrolizza due fosfati
00:14:48
del GTP e lega il gmp
00:14:59
forma quindi un intermedio chiamato
00:15:00
aminoacil
00:15:02
gmp a questo punto interviene l'rna
00:15:06
transfer che si lega in un terzo sito
00:15:09
attivo e l'enzima a questo punto può
00:15:13
collegare l'aminoacido
00:15:16
al tRNA sleg il gmp che cede quindi la
00:15:20
sua ultima parte di energia
00:15:21
immagazzinando nel legame tra
00:15:23
l'aminoacido e il
00:15:25
tRNA a questo punto avviene il processo
00:15:28
di proof Reading cioè avviene il
00:15:30
controllo che l'aminoacido legato al
00:15:33
tRNA sia quello
00:15:37
giusto C'è un errore ogni 40.000
00:15:42
accoppiamenti subito dopo abbiamo la
00:15:45
fase di
00:15:48
inizio
00:15:50
l'inizio avviene quando il ribosoma è
00:15:53
ancora separato il ribosoma presenta una
00:15:56
subunità maggiore che prima D inizio
00:15:59
inibita dall' if6 e una subunità minore
00:16:04
che è legata sempre ai fattori if1 e
00:16:07
i3 Intanto il tRNA con l'aminoacido
00:16:10
legato è legato ai due fattori if2 ogni
00:16:14
if2 è portatore di un pacchetto di
00:16:17
energia sotto forma di
00:16:23
GTP l'am Mino acil
00:16:26
tRNA
00:16:27
lega la subunità minore Questo si chiama
00:16:31
complesso di pre
00:16:34
inizio il complesso di pre inizio a
00:16:37
questo
00:16:39
punto Individua
00:16:41
l'rna Come può individuarlo Perché l'rna
00:16:45
lega altri fattori di inizio chiamati
00:16:47
f4a i F4 a e g f4g i f4g è legato alla
00:16:54
Poli a dell' RNA messaggero la coda di
00:16:58
lunghe ad
00:17:00
if f4a a questo punto lega il CAP la set
00:17:05
metilguanosina per controllare che
00:17:08
l'aggancio sia
00:17:10
ottimale in seguito il
00:17:14
ribosoma Lega questi fattori formando il
00:17:17
complesso di inizio vero e
00:17:21
proprio e scorre fino a trovare la
00:17:24
tripletta Aug che segnala l'inizio
00:17:30
della parte da
00:17:33
trascrivere a questo
00:17:36
punto abbiamo il rilascio di un
00:17:40
if2 sotto forma di idrolisi del
00:17:44
GTP che permette la distruzione del
00:17:46
fattore
00:17:47
if6 cosa che libera la subunità maggiore
00:17:51
del ribosoma che andrà a legarsi alla
00:17:53
subunità
00:17:55
minore la subunità maggiore presenta tre
00:17:59
tasche una è chiamata e la seconda è
00:18:01
chiamata P La terza è chiamata
00:18:05
a il primo tRNA si lega nel sito P il
00:18:09
sito a è detto aminoacidico In quanto
00:18:13
ogni nuovo amminoacido che entrerà nella
00:18:15
proteina si legherà al sito a il sito P
00:18:18
è detto
00:18:19
peptidico perché ogni caena peptidica
00:18:23
alloggerà sempre nel sito P il sito 3 È
00:18:27
detto anche e o Exit vuol dire uscita In
00:18:30
quanto ogni tRNA che si troverà nel sito
00:18:33
Exit verrà slegato dall' RNA messaggero
00:18:36
e mandato
00:18:39
via vediamo ora la fase di
00:18:43
allungamento nella fase di
00:18:46
allungamento abbiamo l'intervento di
00:18:48
altri aminoacil tRNA che portano insieme
00:18:51
a loro un ef1 elongation Factor One lef1
00:18:57
è portatore di una quantità di energia
00:18:58
sotto forma di GTP l'aminoacido si lega
00:19:02
al sito
00:19:04
a poi viene spesa l'energia del
00:19:08
GTP e l'aminoacido presente sul primo
00:19:13
tRNA si
00:19:15
sposta sull RNA appena entrato si inizia
00:19:19
quindi a formare un
00:19:21
peptide a punto interviene
00:19:27
l'elongazione ribosom e sfruttando
00:19:30
l'energia dell'idrolisi
00:19:37
spinge il ribosoma spostando il peptide
00:19:41
nel sito peptidico e il tRNA vuoto nel
00:19:45
sito di
00:19:48
uscita Interviene a questo punto un
00:19:52
altro aminoacil tRNA con il fattore di
00:19:54
allungamento 1 portante anch'egli una
00:19:57
certa quantità di ener
00:19:59
che viene spesa per far avvenire il
00:20:02
legame
00:20:04
peptidico tra i primi due aminoacidi e
00:20:07
l'aminoacido appena
00:20:10
portato il termine e rilascio è l'ultima
00:20:13
fase della trascrizione in senso
00:20:17
stretto arrivati nella fase terminale
00:20:25
ef2 spinge il ribosoma
00:20:30
sfruttando come energia l'idrolisi del
00:20:33
GTP e lo porta sull'ultima tripletta che
00:20:37
è una tripletta non
00:20:40
senso a questo punto Rimane solamente il
00:20:44
tRNA del sito peptidil perché quello del
00:20:47
sito Exit viene
00:20:49
rimosso e nel sito amminoacidico si lega
00:20:53
un tRNA vuoto perché parliamo di una
00:20:56
tripletta non senso
00:21:01
a questo
00:21:02
punto il peptide si sposta sul tRNA
00:21:06
vuoto ma questo spostamento catalizza
00:21:09
una rottura idrolitica del legame per
00:21:12
cui si libera una molecola d'acqua e il
00:21:14
peptide si slega dal tRNA diventando
00:21:21
indipendente l'ultimo procedimento è il
00:21:25
taglio della metionina il primo
00:21:27
aminoacido iina infatti fa solo da
00:21:29
segnale serve solo per iniziare la
00:21:33
traduzione in quanto la tripletta di
00:21:37
inizio è sempre la tripletta Aug che
00:21:39
codifica per la metionina terminata
00:21:42
quindi la traduzione la metionina deve
00:21:44
essere
00:21:46
rimossa Infine c'è la fase delle
00:21:49
modifiche post
00:21:53
traduzionali queste modifiche sono
00:21:56
operate da alcuni organ particolari
00:21:59
abbiamo l'aggiunta di glucidi chiamata
00:22:01
glicosilazione
00:22:03
l'aggiunta di
00:22:08
lipidi che induce un ripiegamento molto
00:22:11
particolare della
00:22:15
proteina abbiamo anche la formazione di
00:22:17
ponti di solfuro tra due estremità molto
00:22:21
lontane della stessa
00:22:24
proteina abbiamo poi la fosforilazione
00:22:27
molto important ante per attivare o deat
00:22:30
alcune
00:22:34
proteine e abbiamo anche semplici
00:22:38
reazioni di taglio
00:22:44
proteolitico le modifiche post
00:22:46
traduzionali servono perché la proteina
00:22:48
da semplice collana di perle cioè da
00:22:51
semplice insieme di aminoacidi diventi
00:22:54
una proteina perfettamente ripiegata con
00:22:56
strura con struttura 3D precisa in
00:22:59
quanto la funzione di tutte le proteine
00:23:02
è legata alla loro struttura
00:23:05
tridimensionale detta anche struttura
00:23:10
terziaria il tempo di ripiegamento cioè
00:23:13
di acquisizione della struttura
00:23:15
terziaria genera ha generato uno dei più
00:23:17
conosciuti paradossi della biologia Il
00:23:20
paradosso di
00:23:21
Levin se
00:23:24
Infatti si considera che il numero di
00:23:26
conformazioni possibili per una una
00:23:28
proteina di 100 aminoacidi e si suppone
00:23:31
che ogni amminoacido possa esplorare al
00:23:33
massimo tre
00:23:35
conformazioni si ottiene che questo
00:23:37
numero è pari a 10 all
00:23:41
87 se una proteina dovesse esplorare
00:23:44
casualmente tutte queste combinazioni
00:23:47
per ripiegarsi
00:23:50
impiegherebbe 20 miliardi di
00:23:54
anni il paradosso di levinthal vuole
00:23:57
esporre come il ripiegamento delle
00:23:59
proteine non sia casuale ma avvenga
00:24:02
secondo delle leggi ben precise il
00:24:05
biologo dawkins ipotizzò infatti che non
00:24:08
è che una proteina deve provare 10 all
00:24:10
87 combinazioni semplicemente ogni volta
00:24:13
che un amminoacido va a posto cioè
00:24:17
occupa la conformazione corretta quello
00:24:19
si blocca e non può più tornare in una
00:24:22
posizione scorretta secondo dawkins
00:24:25
questo avviene perché la struttura
00:24:27
primaria delle proteine cioè la sequenza
00:24:29
di aminoacidi è fatta già in modo da
00:24:32
avere intrinsecamente la capacità di
00:24:34
ripiegarsi in maniera
00:24:39
tridimensionale molte delle modifiche
00:24:42
post traduzionali che riguardano i
00:24:44
ripiegamento vengono operate dalle Fold
00:24:46
Asie e dagli chaperon dette anche Head
00:24:49
shock
00:24:51
proteins gli chaperon sono delle
00:24:54
proteine molto particolari vengono
00:24:56
prodotte quando l'organismo viene
00:24:58
sottoposto a shock di calore perché il
00:25:00
calore denatura le proteine Allora la
00:25:03
produzione di chaperon serve a
00:25:06
rinatura durante la
00:25:12
febbre ci sono anche altre condizioni
00:25:14
come gli stati patologici o alcuni
00:25:17
fattori di crescita che inducono la
00:25:19
formazione di
00:25:21
chaperon Esistono gli chaperon veri e
00:25:24
propri detti anche chaperon propriamente
00:25:27
detti
00:25:30
che inducono un vero ripiegamento della
00:25:32
proteina ed Esistono poi le sciap
00:25:36
Peron che in aiutano semplicemente la
00:25:40
proteina a ripiegarsi
00:25:45
difetti degli chaperon
00:25:48
portano a patologie da accumulo come la
00:25:54
mucolipidosi Infatti il deficit di
00:25:58
funzione delle proteine lisosomi dovuto
00:26:00
a uno scorretto ripiegamento porta
00:26:02
all'accumulo di muco mucine e lipidi con
00:26:06
comparsa precoce di lineamenti
00:26:08
grossolani nel viso anomalie ossee Oltre
00:26:11
a un ritardo
00:26:19
psicomotorio tutto questo per un
00:26:21
anormale ripiegamento della
00:26:24
proteina Ovviamente la traduzione non
00:26:27
avviene ad opera di un solo ribosoma ma
00:26:30
un singolo RNA messaggero si attacca
00:26:32
molto più di un
00:26:34
ribosoma si forma quindi una
00:26:35
conformazione chiamata
00:26:38
polisoma in cui diversi ribosomi sono
00:26:41
stati diversi del processo di
00:26:45
traduzione un argomento strettamente
00:26:48
legato alla traduzione è l'effetto dei
00:26:50
farmaci antibiotici molti antibiotici
00:26:52
Infatti agiscono bloccando la traduzione
00:26:54
nei batteri le tetracicline per esempio
00:26:58
bloccano il legame tra il sito a e il
00:27:01
tRNA il cloramfenicolo invece blocca la
00:27:05
la peptidil trasferi dell RNA 23s dei
00:27:08
batteri equivalente del 28s dei dei
00:27:11
ribosomi
00:27:13
eucarioti la streptomicina causa invece
00:27:16
una errata lettura del codice ad opera
00:27:19
della subunità minore infine
00:27:21
l'eritromicina blocca il fattore di
00:27:23
allungamento numero
00:27:25
due va detto che questo stesso metodo di
00:27:30
induzione della morte cellulare è
00:27:32
utilizzato anche da alcuni batteri la
00:27:34
tossina difterica per esempio ha lo
00:27:37
stesso effetto
00:27:51
dell'eritropoiesi sia secondo la via
00:27:54
citoplasmatica la via escretoria prevede
00:27:57
il RER il Golgi e dopo a seconda dei
00:28:00
segnali di indirizzamento
00:28:02
secondario si va all'esterno o verso i
00:28:05
lisosomi o verso la membrana tutto
00:28:08
questo è mediato dalla
00:28:11
srp Signal Recognition
00:28:14
protein una proteina riconoscente ilale
00:28:17
che sia sul reticolo endoplasmatico
00:28:20
rugoso e riconosce il segnale di
00:28:22
indirizzamento primario cioè una
00:28:24
determinata sequenza all'interno dell
00:28:26
RNA messaggero
00:28:29
l'altra via è quella citoplasmatica cioè
00:28:31
la trascrizione avviene adopera dei
00:28:33
ribosomi liberi nel
00:28:41
citoplasma il segnale di indirizzamento
00:28:44
primario è la prima porzione della
00:28:47
proteina appena sintetizzata dal
00:28:54
RER la oltre la proteina matura è
00:28:57
presente quindi questo segnale di
00:28:58
indirizzamento formato da una regione
00:29:01
positiva una regione idrofoba e una
00:29:03
regione
00:29:12
polare la molecola
00:29:14
srp è fatta per riconoscere questo
00:29:17
segnale e legare il ribosoma che sta
00:29:21
traducendo al
00:29:24
RER Dopodiché l'intera proteina viene
00:29:28
sintetizzata all'interno del Lume del
00:29:30
RER grazie a una proteina
00:29:33
canale se questo segnale non è presente
00:29:36
le proteine vengono tradotte da RNA
00:29:39
ribosomiali presenti nel
00:29:42
citoplasma il destino delle proteine
00:29:44
come abbiamo già visto nelle lezioni
00:29:46
precedenti può seguire varie vie o una
00:29:48
via secretoria o una via costitutiva o
00:29:52
essere immessi all'interno dei
00:29:53
perossisomi dei lisosomi o entrare nei
00:29:56
mitocondri
00:30:00
la distruzione delle
00:30:02
proteine È un processo molto
00:30:04
interessante e molto finemente regolato
00:30:07
le proteine di base durano da alcuni
00:30:09
minuti fino a parecchi giorni vengono
00:30:12
distrutte per vari motivi evitare
00:30:15
l'accumulo delle proteine anomale che
00:30:17
causa una serie di patologie chiamate
00:30:19
malattie da accumulo evitare l'accumulo
00:30:22
di quelle normali divenute
00:30:24
inutili e infine favorire il riciclo
00:30:27
degli
00:30:29
aminoacidi la distruzione può seguire o
00:30:32
la via lisosoma o la via ubiquitin
00:30:34
dipendente La via lisos somale è una
00:30:37
semplice distruzione Grazie all'auto
00:30:43
fagocitosi la via ubiquitin dipendente
00:30:46
Prevede invece che alla proteina vengano
00:30:48
legate quattro molecole di ubiquitina
00:30:50
queste vengono riconosciute da un
00:30:54
complesso enzimatico chiamato proteasoma
00:30:58
che ha la funzione di tagliare
00:31:02
effettuare quindi molti tagli
00:31:04
proteolitici per ridurre la proteina in
00:31:06
piccoli frammenti
00:31:11
peptidici tutto ciò che abbiamo visto
00:31:13
finora è possibile grazie al codice
00:31:15
genetico e alle sue
00:31:18
caratteristiche il codice genetico È un
00:31:20
codice che viene letto a triplette cioè
00:31:23
ogni parola dotata di senso deve avere
00:31:26
tre basi
00:31:29
non ha
00:31:30
sovrapposizione
00:31:32
Cioè non esiste un modo di leggerlo
00:31:36
anomalo Non può essere spostata laa
00:31:39
cornice di lettura ogni tripletta va
00:31:41
Letta all'interno della tripletta stessa
00:31:44
non è che una lettera viene Letta con la
00:31:46
tripletta
00:31:50
successiva il codice non ha
00:31:52
punteggiatura è tutto attaccato
00:32:01
Il codice è degenerato poiché esistono
00:32:04
più triplette che possono Codificare per
00:32:07
uno stesso
00:32:08
aminoacido questa caratteristica è
00:32:10
chiamata anche
00:32:11
ridondanza il codice è quasi universale
00:32:14
sono solo due o tre le forme di vita che
00:32:17
presentano un codice genetico lievemente
00:32:19
diverso ma in tutte le forme di vita o
00:32:22
quasi una stessa tripletta significa uno
00:32:25
stesso amminoacido
00:32:28
ovviamente il codice avrà dei segnali di
00:32:31
inizio e fine dove il segnale di inizio
00:32:33
è la tripletta a che codifica per la
00:32:36
meteon i segnali finali sono corrisposti
00:32:39
dalla tripletta uag uaa oppure Uga
00:32:43
queste triplette dette non
00:32:46
senso indicano il termine della
00:32:48
trascrizione della
00:32:50
traduzione il codice può presentare dei
00:32:53
nucleotidi insoliti come Linosa e
00:32:56
presenta anche un fenomeno chiamato
00:32:57
vacillamento dell'anticonformismo
00:33:29
oltre all' inosina esistono anche altre
00:33:31
basi come la uridina la metilguanosina
00:33:33
la ribo idina eccetera sono basi molto
00:33:38
particolari vengono incorporate a causa
00:33:40
di piccole variazioni avvenute durante
00:33:43
l'evoluzione sono rare
00:33:48
Tuttavia l'ultima caratteristica del
00:33:50
codice genetico È la ridondanza che però
00:33:53
è dovuta al vacillamento
00:33:55
dell'anticonformismo
00:33:58
diverse triplette possono Codificare per
00:34:00
uno stesso
00:34:01
amminoacido questo avviene perché mentre
00:34:04
la tripletta sull' RNA messaggero è
00:34:07
lineare sull' RNA transfer la tripletta
00:34:11
si trova su un'ansa quindi le tre basi
00:34:14
divergono
00:34:15
Perciò le prime due basi si legheranno
00:34:17
bene l'ultima non si legherà quasi
00:34:21
quindi che All'ultimo posto ci sia una
00:34:25
guanina un' adenina
00:34:31
o qualsiasi altra base Il risultato non
00:34:36
cambierà per cui triplette diverse
00:34:40
potranno Codificare per uno stesso
00:34:41
aminoacido perché riusciranno a legare
00:34:44
l'rna
00:34:45
transfer che
00:34:48
presenta omologia tra le prime due basi
00:34:51
ma l'ultima base diversa il legame
00:34:54
avviene lo stesso perché a causa della
00:34:57
forma curvilinea dell'anza
00:34:59
dell'anticonformismo
