Proteínas Parte 2

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https://www.youtube.com/watch?v=IAuujLOQ_SE

Summary

TLDRThe video explores the tertiary and quaternary structures of proteins, highlighting their significance in biological functions. It explains that proteins are composed of amino acid sequences, which determine their spatial organization and functionality. The process of protein folding is discussed, including the role of Gibbs free energy and intermolecular interactions that stabilize protein structures. The video distinguishes between fibrous and globular proteins, providing examples and detailing their structural characteristics. The relationship between protein folding and biological activity is emphasized, showcasing how the three-dimensional structure is crucial for protein function.

Takeaways

  • 🔍 Understanding tertiary and quaternary structures is essential for grasping protein functionality.
  • 🧬 Proteins are formed from amino acid sequences that dictate their spatial arrangement.
  • 📏 Tertiary structure refers to the organization of a single polypeptide chain.
  • 🔗 Quaternary structure involves the arrangement of multiple polypeptide chains.
  • ⚡ Gibbs free energy plays a crucial role in the protein folding process.
  • 🌊 Fibrous proteins are typically insoluble in water, while globular proteins are soluble.
  • 💡 Protein folding is directly related to its biological activity and function.
  • 🔗 Disulfide bonds are important for stabilizing protein structures.
  • 🌱 Examples of fibrous proteins include keratin and collagen.
  • 🔬 Globular proteins include enzymes and transport proteins.

Timeline

  • 00:00:00 - 00:05:00

    This video introduced tertiary and quaternary structures of proteins, emphasizing their importance in biological systems. Proteins consist of amino acid sequences that organize in specific spatial configurations. Tertiary structures explain how a single polypeptide chain folds, while quaternary structures involve arrangements of multiple polypeptide chains, which can be fibrous or globular.

  • 00:05:00 - 00:10:00

    The tertiary structure is influenced by the Gibbs free energy principle. The energy change must be negative for the folding process to occur favorably, which involves intermolecular forces. The video explains that the increase in entropy during the folding contributes to a stable three-dimensional configuration of the protein, allowing it to function effectively in biological processes.

  • 00:10:00 - 00:15:00

    The discussion extends to how water molecules interact during protein folding. As hydrophobic amino acid side chains aggregate away from the water, the system's entropy increases, which stabilizes the protein's folded state under the principle of hydrophobic interactions, leading to a negative Gibbs free energy change.

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    Globular proteins, such as hemoglobin and myoglobin, are highlighted for their complex secondary structures, which include alpha helices and beta sheets. These proteins are generally soluble in water and perform various biological functions. In contrast, fibrous proteins, mentioned as examples, display more straightforward structural arrangements, providing stability and support, with keratin being a notable example.

  • 00:20:00 - 00:25:10

    Finally, the video elaborates on the significance of quaternary structures, especially in fibrous proteins like collagen and silk fibroin. These structures enhance mechanical stability and resilience, essential for their roles in various biological functions, exemplifying how protein structure directly relates to its functional properties.

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Video Q&A

  • What are the main types of protein structures?

    The main types of protein structures are primary, secondary, tertiary, and quaternary.

  • What is the role of amino acids in protein structure?

    Amino acids are the building blocks of proteins, and their sequence determines the protein's structure and function.

  • What is the difference between fibrous and globular proteins?

    Fibrous proteins have elongated structures and are typically insoluble in water, while globular proteins are more compact and soluble.

  • How does protein folding relate to its function?

    Protein folding is crucial as it determines the protein's three-dimensional structure, which is directly related to its biological function.

  • What factors influence the Gibbs free energy during protein folding?

    The Gibbs free energy during protein folding is influenced by enthalpy (ΔH) and entropy (ΔS) changes.

  • Can you give examples of fibrous proteins?

    Examples of fibrous proteins include keratin and collagen.

  • What are some examples of globular proteins?

    Examples of globular proteins include myoglobin and enzymes like lysozyme.

  • What is the significance of disulfide bonds in protein structure?

    Disulfide bonds help stabilize the three-dimensional structure of proteins, particularly in quaternary structures.

  • What is the importance of protein structure in biological systems?

    Protein structure is essential for their function, as the specific shape allows them to interact with other molecules and perform their roles in biological processes.

  • How do environmental factors affect protein folding?

    Environmental factors such as temperature and pH can influence protein folding and stability.

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    três cadeias se em novelo formando uma
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    estrutura mais resistente Supremo velada
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    chama atenção que enfim nós temos uma
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    estrutura na área porque o que nós temos
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    o enovelamento de três cabeças podem
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    peptídicas da hélice do colágeno
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    e como é a estrutura muito resistente
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    por escrito em uma função de proteção
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    sustentação que é a função dessa
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    proteína tipo te proteja fibrosa é a
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    fibroína da seda nós observamos essa
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    proteína na Teia da aranha ou casulo do
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    bicho-da-seda que dá origem né que é
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    usado para produzir o tecido de seda e
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    por sinal é um tecido muito nova né
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    tomada a partir de uma proteína
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    o problema da seda ela é diferente das
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    duas anteriores por quê Porque a sua
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    estrutura secundária apresenta proteína
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    são as folhas dela nós observamos que
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    nessa proteína há a predominância dos
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    agnoa lágrima e glicina outras cadeias
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    laterais são hidrofóbicas collas e muito
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    pequenas observamos nessa imagem vários
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    seguimentos de da cadeia polipeptídica
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    próximos uns aos outros né dando origem
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    a uma folha
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    é como se linha SIM interajo como
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    segmento vizinho através das ligações de
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    hidrogênio nas ligações e tingidos
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    conforme nós observamos no vídeo
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    anterior então Aqui nós temos a um
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    exemplo de uma proteína fibrosa mas
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    representa a estrutura secundária por
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    mês Beta
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    G1
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    não existe um padrão de repetição
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    envolvendo estruturas secundárias que
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    chamada de motivos ou estrutura super
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    secundárias que aparece em diversas
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    proteínas o primeiro a primeira em
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    bairro que representa a gente uma hélice
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    alfa-l significa nós temos duas
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    estruturas secundárias All fires uma
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    unida a ou grande reflexão de
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    organização da estrutura secundário ele
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    se repete em várias também observa o
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    motivo chamado de Grand ele na verdade
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    são duas estruturas em conformação der
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    folhas Neto
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    o que estão Unidos um ao outro
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    o terceiro exemplo padrão de infecção
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    chamado de alça pega alfabeta renascemos
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    conformação Beta uma estrutura
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    secundária seguido por uma alfa-hélice
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    seguido ou uma nova conformação né tem
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    um barril que é uma organização no
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    espaço de várias estruturas secundários
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    que é a conformação Beta Então isso é
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    observado e em várias proteínas esse
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    perfil de organização de estruturas
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    sedentárias e
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    o indominus ele é observado
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    principalmente ele proteínas que a
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    cadeia polipeptídica é grande um que
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    mostrado no exemplo uma proteína
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    troponina C essa proteína apresenta uma
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    única cadeia polipeptídica Nossa
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    observamos no espaço dois domingos duas
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    regiões que elas têm características
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    dependentes uma da outra o domínio aqui
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    destacado em amarelo e o outro domínio é
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    destacada em azul embora seja a única
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    carreira quando petisco você nos dois
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    arranjos no espaço humano 21
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    o enfim nesse vídeo Nós estudamos as
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    estruturas pentear e quaternária das
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    proteínas e principalmente
  • 00:24:54
    compreendermos o em modelamento das
  • 00:24:59
    proteínas formando a sua estrutura
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    tridimensional quem está relacionado com
  • 00:25:07
    a sua função e onde é
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