00:00:00
E aí
00:00:02
Olá eu sou TV Nossa estudamos sobre os
00:00:06
aminoácidos e formação de peptídeos
00:00:10
Neste vídeo nós introduziremos um bolo
00:00:14
Capítulo será sobre as proteínas
00:00:17
focalizamos nossa atenção nas estruturas
00:00:21
primárias e secundárias das proteínas
00:00:25
Lembrando que existem 20 aminoácidos
00:00:29
comuns e as proteínas que são mata
00:00:33
moléculas essenciais à Vida são formadas
00:00:37
a partir destes 20 aminoácidos a
00:00:41
combinação dessas substâncias é que
00:00:44
proporcionam a formação de tantos
00:00:48
proteínas estruturalmente e
00:00:51
funcionalmente diferentes
00:00:54
12 minutos reagem entre si levando à
00:00:59
formação de uma ligação peptídica essa
00:01:03
reação envolve uma condensação e a saída
00:01:07
de uma molécula de água Lembrando que a
00:01:11
ligação peptídica ela apresenta
00:01:15
características das é uma ligação rígida
00:01:20
e doença em consequência do fenômeno de
00:01:23
ressonância e o envolvendo os átomos de
00:01:28
oxigênio carbono e nitrogênio conforme
00:01:33
destacado na imagem
00:01:37
a máscara Inoar podre combinar reagir
00:01:42
formando diversas ligações peptídicas
00:01:45
entanto origem as substâncias que nós
00:01:48
conhecemos como ele diz o que nessa
00:01:52
imagem nós temos o exemplo de um
00:01:55
peptídeo muito importante na célula
00:02:01
especialmente para os animais nós temos
00:02:07
aqui a presença da insulina ai insulina
00:02:11
é um hormônio e ele é um papel
00:02:16
fundamental no metabolismo é
00:02:19
especialmente quando nós temos uma
00:02:22
elevada concentração de glicose na
00:02:25
corrente sanguínea um
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em Sulina Ela é formada a partir de duas
00:02:32
cadeias peptídicas nossas cadeias
00:02:36
peptídicas identificado como a e tem uma
00:02:41
sequência de aminoácidos identificado
00:02:44
por letras símbolos e ter cadeia de
00:02:49
representa uma outra sequência de
00:02:51
aminoácidos nós observamos que essas
00:02:55
duas cadeias peptídicas estão Unidas
00:02:59
entre si pela ligação de dissulfeto que
00:03:04
é lixo ligada ao enxofre e que é formar
00:03:09
a partir da reação de dois aminoácidos
00:03:13
serina representada aqui pela letra C
00:03:17
levanta uma sol da cistina um aminoácido
00:03:21
que apresenta essa ligação de dissulfeto
00:03:25
esse daqui é a p
00:03:27
um exemplo
00:03:29
E como que nosso para nós os pedidos
00:03:34
formado a partir de uma sequência de
00:03:37
inox as proteínas já são estruturas que
00:03:43
apresenta um maior número de aminoácidos
00:03:47
em suas constituições Constituição em
00:03:50
todas as proteínas são polímeros são
00:03:54
macromoléculas são estruturas bem mais
00:03:58
complexas do que os peptídeos mais
00:04:01
simples proteínas elas podem apresentar
00:04:05
apenas uma cadeia única aquele mostrado
00:04:11
no exemplo a mioglobina que apresenta
00:04:15
uma única cadeia polipeptídica Vou
00:04:20
colocar aqui na imagem
00:04:22
o bebê mostrada a mesma estrutura da
00:04:26
proteína meu blog não só que mostrando
00:04:29
de formas diferentes a menina apresenta
00:04:34
uma única sequência de aminoácidos uma
00:04:37
única cadeia polipeptídica mas as
00:04:41
proteínas também podem apresentar
00:04:45
cadeias múltiplas significa que é na
00:04:48
estrutura da proteína pode apresentar
00:04:52
duas ou mais cadeias polipeptídicos
00:04:56
essas cadeias estão Unidas uma as outras
00:05:01
apenas o interações intermoleculares
00:05:07
como no caso da proteína
00:05:10
desoxi-hemoglobina nós falamos que temos
00:05:14
uma proteína multi sobre unidade
00:05:18
E no caso da desoxi-hemoglobina Ela é
00:05:22
formada o pato subunidades aqui tanto a
00:05:28
estrutura A e B representa a mesóclise
00:05:32
hemoglobina só que mostradas de forma
00:05:36
diferente atenção hemoglobina é formada
00:05:41
por quatro cadeias polipeptídicos um no
00:05:47
caso como esse exemplo a hemoglobina ela
00:05:53
tem duas cabeças para políticas
00:05:58
idênticas que são as destacadas em azul
00:06:01
claro e azul mais escuro mas também as
00:06:06
outras duas cadeias mostradas em cinza e
00:06:10
cinza claro Cinza Mais Escuro também e
00:06:13
são idênticas então nós falamos que uma
00:06:16
proteína é o ligou
00:06:18
e quando eu apresentar pelo menos duas
00:06:22
cadeias podem peptídicas dentes fazendo
00:06:26
parte da Constituição dessa estrutura
00:06:29
complexa da proteína
00:06:34
o pênis né as proteínas conjugadas
00:06:39
significa que na cadeia da proteína nós
00:06:43
temos grupos prostéticos por exemplo um
00:06:47
proteínas só proteínas que apresentam
00:06:50
índices em sua estrutura do único
00:06:53
proteínas proteínas que apresentam
00:06:56
carboidratos ligar a sua estrutura a sua
00:07:00
sequência de aminoácidos metalom
00:07:03
proteína apresenta algum tipo de um
00:07:06
metálico pegar e assim pode tirar agora
00:07:12
vamos discutir sobre os líderes de
00:07:16
estrutura nas proteínas de uma forma
00:07:20
geral para compreendermos a estrutura
00:07:23
dessa macromolécula em geral ela é
00:07:27
dividida em quatro níveis de estrutura o
00:07:32
primeiro livro chamado de
00:07:34
Oi Mara é o mais fácil de compreender e
00:07:38
ela que a gente já vem discutindo desde
00:07:41
o início nesse vídeo a estrutura Mara e
00:07:45
falando da sequência de aminoácidos
00:07:50
Oi meninas diferentes áreas sendo
00:07:53
estruturas primárias diferentes
00:07:56
significa que elas têm sequência de
00:07:59
aminoácidos diferentes
00:08:02
a estrutura secundária é um espaço uma
00:08:11
organização do espaço de uma determinada
00:08:14
sequência de aminoácidos da cadeia
00:08:18
polipeptídica nos sendo três principais
00:08:24
tipos de estruturas secundárias e nós
00:08:27
vamos estudar mais adiante que é a
00:08:31
estrutura alfa-hélice conformação pedra
00:08:34
e as roupas delas e cerol detalhadamente
00:08:38
discutida bastante
00:08:41
a estrutura secundária ela faz parte da
00:08:46
estrutura terciária da proteína a
00:08:51
estrutura terciária já se refere ao
00:08:55
arranjo a organização no espaço de toda
00:09:01
a cadeia polipeptídica é com esses atos
00:09:05
se organizam corpo todo dentro dessa
00:09:10
cadeia polipeptídica já a estrutura para
00:09:14
formar ela somente aparece em proteínas
00:09:19
que têm cadeias múltiplas em proteínas
00:09:23
carecendo duas ou mais cadeias torta
00:09:27
artísticas também a estrutura com
00:09:30
apertar para nossa para nós como elas
00:09:33
cadeias polipeptídicos elas se organizam
00:09:37
no espaço
00:09:40
e vamos começar a discutir a estrutura
00:09:46
se fundar a começando pela aula é essa é
00:09:52
uma determinada sequência de aminoácidos
00:09:56
da cadeia polipeptídica ela se organiza
00:10:01
no espaço formando uma espécie de hélice
00:10:06
no espécie de espiral da imagem é
00:10:13
possível observar como é essa
00:10:16
organização do espaço dessa sequência de
00:10:20
aminoácidos Imagine que tem um bastão no
00:10:25
centro e ai dó desse bastão nós vamos
00:10:31
enrolar uma sequência de aminoácidos
00:10:35
tomando um especial formando uma Pepsi
00:10:40
eu posso ficar mente esse Bastando tava
00:10:44
existe ele é apenas imaginar
00:10:47
Olá princesas e a noar forma a definir
00:10:52
essa conformação local porque ela é
00:10:58
capaz de matizar as ligações de
00:11:03
hidrogênio envolvendo as ligações
00:11:07
peptídicas como apontaram afeta a
00:11:12
a ligação de hidrogênio para fechada na
00:11:17
caso envolvendo o oxigênio que a esfera
00:11:23
em vermelho de uma determinada a ligação
00:11:26
peptídica ou hidrogênio a esfera branca
00:11:32
de uma outra ligação at vamos nessa
00:11:39
estrutura secundária diversas ligações
00:11:43
de hidrogênio isso contribui
00:11:46
significativamente para manter essa
00:11:50
organização no espaço
00:11:54
e já na segunda imagem tenta uma visão
00:11:59
de cima superior da alfahair se podemos
00:12:04
observar que as cadeias laterais dos
00:12:07
resíduos de aminoácidos as esferas em
00:12:13
rua está cada bolso elas estão
00:12:17
direcionadas para fora da herpes e elas
00:12:22
tentam manter uma distância maior
00:12:26
possível de uma uma cadeia lateral não
00:12:32
embora essa visão de cima dá a falsa
00:12:36
sensação de que a alma é ela é louca por
00:12:40
dentro isso não ocorre porque na verdade
00:12:43
All fires ela é totalmente preenchida
00:12:46
pelos Atos dos aminoácidos envolvidos
00:12:50
nessa conformação ou calma
00:12:54
e nessa imagem mais flix ida em bolas
00:13:01
você podemos observar o perfil formato
00:13:05
nessa hora é essa destacando aí em roxo
00:13:08
as cadeias laterais é uma estrutura
00:13:12
ímpar uma informação importante é que a
00:13:19
alfa-hélice ela segue a orientação é da
00:13:25
regra da mão direita então ano nós
00:13:30
usamos a nossa mão direita conforme
00:13:33
mostrado no exemplo a Alpha eres ela
00:13:37
série o sentido orar na orientação Essa
00:13:42
é a forma mais comum observado nas
00:13:47
proteínas
00:13:49
o pão existem fatores que podem em saber
00:13:56
Izar favorecer a formação de uma
00:13:59
alfa-hélice em uma cadeia por Petite
00:14:02
assim como existem fatores que
00:14:04
desestabilizam pureza resíduos Camila
00:14:10
carregados tanto negativamente como
00:14:13
glutamato tanto como a lisina ou
00:14:17
alimento é carregado positivamente ele
00:14:20
sabe noar vamos presente gigante
00:14:23
compartilhar eles deslizante canalizam
00:14:26
não favorece a formação tá alfa-hélice
00:14:30
naquela região da consequência de
00:14:33
aminoácidos da cadeia polipeptídica em
00:14:36
geral para estabilizar o nós temos na
00:14:41
sequência de aminoácidos
00:14:44
a gota rápido porque seu próximo a ele
00:14:49
e geralmente apresenta um aminoácido com
00:14:53
carga positiva porque assim a carga
00:14:57
positiva e negativa estabelece uma
00:15:01
interação e o Mia e neutraliza essa
00:15:05
carro diminui a redução entre as cadeias
00:15:10
laterais então a presença de aminoácidos
00:15:15
carregar
00:15:16
se comesses Cargas em grande quantidade
00:15:19
ele é de se estabilizar posso tiver
00:15:23
cargas contrárias próximo tende a
00:15:28
estabilizar ao diferente é
00:15:31
a presença da glicina também costuma é
00:15:37
bem favorecer a Opa l isso porque a sua
00:15:41
cadeia lateral é tomada apenas por
00:15:44
átomos de hidrogênio e ela é muito
00:15:47
flexível a problema também é tende a não
00:15:53
favorecer alfa-l geralmente não temos
00:15:56
muita plana na formação de Alfred eles
00:16:02
isso porque a proteína já tem uma cadeia
00:16:07
lateral significa que é uma estrutura
00:16:10
mais rígida as suas características não
00:16:14
a moléstia Amy
00:16:16
e como acho também que apresenta Cadê as
00:16:20
laterais consideradas mais volumosas
00:16:24
bebida as características dessas cadeias
00:16:26
laterais também não favorece a água
00:16:31
Ellis
00:16:33
e quem finalmente alfa-hélice mais
00:16:37
extremidades da cadeia polipeptídica
00:16:39
seja lá no aminoterminal que nós estamos
00:16:44
falando lá no início a cadeia
00:16:45
polipeptídica ou lá no final da cadeia
00:16:48
polipeptídica que é o grupo carboxílico
00:16:52
terminal oxila terminal já falei que não
00:16:56
são favorecidos a coxona alpaerts e ele
00:17:00
está relacionado ao multpolo elétrico em
00:17:04
geral na próxima as extremidades nós
00:17:09
temos aminoácidos ou cadeia lateral de
00:17:14
carga carregado com uma carga contrária
00:17:18
à esterilidade por exemplo na
00:17:22
extremidade amino-terminal que é
00:17:25
positiva costuma ser próximo ou uma
00:17:29
Inoar cadeia lateral e é
00:17:33
E assim a gente estabiliza do mesmo só
00:17:38
Hum olá na extremidade se lá terminal
00:17:42
que é pra característica carga negativa
00:17:47
essa extremidade nós temos próximo a ela
00:17:53
uma minoar cuja cadeia lateral é
00:17:56
carregada positivamente para estabilizar
00:17:59
a estrutura e assim estabilizar a
00:18:03
alfa-hélice próximo à extremidade então
00:18:07
a gente pode resumir que não é qualquer
00:18:12
sequência de agnoa que vai formava
00:18:16
alfa-hélice existe condições especiais
00:18:22
que está relacionado com as
00:18:24
características dos resíduos de
00:18:27
aminoácidos que vai permitir a formação
00:18:31
dessa Alfa
00:18:33
E aí
00:18:34
é o novo tipo de estrutura secundária
00:18:37
que existem nas proteínas comum é que
00:18:43
faz chamadas de folhas é aqui nós
00:18:47
podemos observar uma sequência de
00:18:52
aminohard que apresenta uma estrutura e
00:18:57
desusado nessa sequência de aminoácidos
00:19:02
nós temos aqui a conformação Beta
00:19:08
observamos nessa informação Berta né
00:19:13
sexto dura quem a cadeias laterais
00:19:19
assinaladas aqui pela coloração pelas
00:19:22
esferas roxas que elas estão alternadas
00:19:28
observa-se que tanto matar para baixo a
00:19:31
próxima cadeia lateral está para
00:19:34
e isso é para
00:19:38
o símbolo i.a. a opção entre as cadeias
00:19:44
laterais maximizando a distância entre
00:19:48
elas essas sequências de aminoácidos né
00:19:55
na conformação pé é podem ser organizar
00:20:01
uma sequência de aminohard próximo a
00:20:05
outra sequência de aminoácidos formando
00:20:10
as folhas Beta essa folha aberta pode
00:20:14
ser do tipo antes paralela conforme
00:20:19
mostrado no esquema à esquerda
00:20:24
e na imagem a esquerda observamos três
00:20:30
seguimentos de cadeias polipeptídicos
00:20:33
colocar estrutura e Zig Zag observamos
00:20:39
que esses três segmentos interage com
00:20:45
outro através da ligação de hidrogênio
00:20:49
essa ligação de hidrogênio sempre
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envolve aboliu o oxigênio de uma ligação
00:20:58
peptídica ou o RH de uma ligação
00:21:03
peptídica de um segmento vizinho a
00:21:08
ligação de hidrogênio 10 esquema é
00:21:11
representado para nós na linha tracejada
00:21:16
em azul observa sintam característica
00:21:21
marcante da estrutura secundária é a
00:21:24
a fundação de ligações de hidrogênio
00:21:29
envolvendo ligações peptídicas Vamos
00:21:35
então que as folhas férias pode ser
00:21:38
motivo a gente paralela mostrar o
00:21:42
esquema esquerda ou escolhas certas
00:21:45
podem ser do tipo
00:21:47
e como mostrar uma esquina na imagem à
00:21:50
direita a gente pode observar que a
00:21:54
diferença principal está na orientação
00:21:57
dos sedimentos a cadeia polipeptídica e
00:22:02
também na característica da ligação de
00:22:05
hidrogênio hidrogênio que ele a paralela
00:22:09
essas ligações elas não estão totalmente
00:22:14
orientadas pa na anti Paralela
00:22:19
é um tipo de estrutura secundária muito
00:22:24
importante só chamadas de voltas Beta a
00:22:28
solta as réguas elas são muito
00:22:31
importantes porque ela é usada
00:22:35
principalmente para mudar a direção de
00:22:41
uma cadeia polipeptídica muito comum
00:22:46
esse tipo de volta esperas em proteínas
00:22:53
globulares que elas têm uma
00:22:57
característica é mas esféricas e ela
00:23:02
precisão mudar a direção da cadeia
00:23:07
polipeptídica a
00:23:09
em volta certas em geral envolve quatro
00:23:14
resíduos de aminoácidos como mostrado na
00:23:19
primeiro isquinha da primeira imagem
00:23:23
quatro resíduos de aminoácido tem a
00:23:27
ligação de hidrogênio envolver a ligação
00:23:30
peptídica a espere vermelho é o oxigênio
00:23:34
a esfera branca é o hidrogênio não
00:23:40
observamos na e-mail imagem a Poliana é
00:23:45
comum nesse tipo de voltas Beta que é o
00:23:50
segundo resíduos de aminoácido isso como
00:23:55
causa da característica da sua ligação
00:23:58
peptídica
00:24:00
é bem diferente dos demais resíduos de
00:24:04
aminoácidos e proteína Relembrando ela
00:24:09
tem uma cadeia cíclica a sua cadeia
00:24:12
lateral ai cima também é muito comum nas
00:24:17
roupas betas como mostrado na segunda
00:24:22
esquema a segunda imagem agressiva no
00:24:25
terceiro resíduos de aminoácidos
00:24:30
É sim nós mostramos nesse vídeo as
00:24:35
características das proteínas que são
00:24:39
Bacabal apps formado o uma sequência de
00:24:43
aminoácidos e estes aminoácidos são os
00:24:47
20 aminoácidos comuns que nós Já
00:24:51
estudamos detalhadamente em vídeos
00:24:54
anteriores ele essas proteínas era
00:24:59
apresentam déficit de estrutura e nós
00:25:05
falamos na estrutura primária que a
00:25:07
sequência de aminoácidos e apresentamos
00:25:11
aqui os três principais tipos de
00:25:14
estrutura secundária que é a alfa-hélice
00:25:19
que são a o né com formações Bert folhas
00:25:24
Veda e também às voltas bé bé
