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hola como estan esta es otra visión que
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tiene ayudas gracias por ver el vídeo y
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hoy vamos a hablar acerca del modelo de
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michaelis mente entonces vamos a
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comenzar si están viendo este vídeo es
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porque seguramente ya tienen algunas
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cosas claras acerca de las enzimas como
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por ejemplo el hecho de que son
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proteínas de que son capaces también de
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aumentar la velocidad de una reacción en
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miles de veces es decir son
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catalizadores o que hay muchísimos tipos
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de enzimas que se clasifican dependiendo
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de la reacción que son capaces de
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catalizar todos estos son aspectos muy
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importantes pero si uno lo que desea
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realmente es entender cuál es el
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mecanismo por el cual una enzima es
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capaz de actuar sobre otra molécula pues
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hace falta mucha más información hay
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muchísimas maneras de obtener esa
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información pero hay una que es muy
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antigua pero es tan poderosa que aún se
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usa esa es la significa enzimática y eso
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es de lo que va este vídeo más
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específicamente sobre un modelo muy
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famoso que se llama el modelo de
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michaelis mente empecemos con como
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trabajo una enzima aunque existen 1
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donde tipos diferentes de enzimas hay un
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modelo que en general es el más aceptado
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y es este que tenemos aquí es un modelo
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que toma el nombre de modelo llaves
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herradura o llave candado o como sea que
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lo llamen en sus países se basa en que
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al principio vamos a tener a nuestra
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enzima y a esa molécula en la que ella
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va a actuar a la que vamos a llamar
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sustrato entonces ese sustrato se va a
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unir a un sitio específico en la
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molécula al que vamos a llamar sitio
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activo paréntesis recuerden que las
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enzimas son proteínas y generalmente
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suelen ser muchísimas veces más grandes
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que los sustratos que están catalizando
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entonces hay un sitio en el que ese
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sustrato va a unirse a la enzima a
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ciertos grupos que están ordenados
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espacialmente es por eso que el modelo
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se llama llave cerradura porque es como
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cuando una llave entra en una cerradura
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esa cerradura es específica para la ya
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no podemos probar ninguna
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y no sean malpensados estamos hablando
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de enzimas cierro paréntesis cuando esa
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unión se da se forma algo lo que vamos a
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llamar complejo enzima sustrato y
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posteriormente en ese sitio o en ese
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complejo enzima sustrato la enzima va a
00:02:25
actuar para que la reacción se lleva a
00:02:27
cabo y se genere la molécula a la que
00:02:29
queríamos llegar a la que vamos a llamar
00:02:31
producto en este punto el producto se
00:02:35
libera y la enzima vuelve a su estado
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inicial el modelo llave cerradura me
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genera una idea sobre cómo actúa una
00:02:42
enzima sobre un sustrato a nivel
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espacial ahora veremos en términos
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energéticos en general en cualquier
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reacción química la diferencia que
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existe entre dos sustancias puede verse
00:02:54
en términos del estado energético en el
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que ésta se encuentra entonces cuando yo
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quiero pasar de un sustrato a un
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producto ellos están en estados
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diferentes de energía
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parece simple pasar de un lado al otro
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sin embargo la naturaleza me impone una
00:03:13
barrera para yo poder pasar desde el
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estado energético del sustrato hasta el
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estado energético del producto debo
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agregar una energía para llevar al
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sustrato hasta un estado del que voy a
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llamar estado de transición o complejo
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activado y luego de ese estado entonces
00:03:31
si puedo ir a los productos esa energía
00:03:34
que yo necesito ponerle a mi sustrato
00:03:36
para pasar por el complejo activado y
00:03:38
posteriormente llegar al producto se va
00:03:40
a llamar energía de activación esto pasa
00:03:43
en cualquier reacción de la naturaleza
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esta es la situación que se da cuando en
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la reacción no está presente ninguna
00:03:51
enzima
00:03:52
cuando la enzima está presente lo que va
00:03:55
a suceder es que al unirse al sustrato
00:03:58
para formar el complejo enzima sustrato
00:04:00
esa energía de activación va a disminuir
00:04:03
y la consecuencia directa de esto es que
00:04:06
ahora yo puedo pasar de manera mucho más
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sencilla desde el estado energético de
00:04:10
los sustratos hasta el estado energético
00:04:12
de los productos y por lo tanto la
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velocidad de la reacción va a aumentar y
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no aumentar un poco lo va a hacer en
00:04:20
órdenes de magnitud todas las reacciones
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catalizadas por encima son miles o
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cientos de miles de veces más rápidas de
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lo que serían si ellas no están
00:04:32
presentes ok ya tenemos claro qué está
00:04:35
pasando en la reacción catalizada en
00:04:37
términos energéticos ahora miremos qué
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está pasando cuando una enzima actúa
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sobre un sustrato pero en términos sin
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éticos es decir miremos qué le pasa a la
00:04:48
velocidad la reacción cuando yo cambio
00:04:51
la concentración de ese sustrato
00:04:53
la manera más común de hacer esto es
00:04:55
midiendo la velocidad inicial de la
00:04:57
reacción
00:04:58
entonces lo que yo hago es tomar una
00:05:00
cantidad fija de enzima en varios
00:05:03
ensayos y agrego una cantidad variable
00:05:06
de sustratos en cada uno de esos ensayos
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y en cada uno mido lo que se llama la
00:05:13
velocidad inicial que no es más que
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tomar la cantidad de producto que se
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genera en un tiempo fijo en cada ensayo
00:05:19
y calcular la velocidad de la reacción
00:05:23
entonces lo que voy a hacer es tomar esa
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concentración de sustrato o cantidad de
00:05:29
sustrato en cada ensayo y la voy a
00:05:31
graficar contra la velocidad en cada
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ensayo y ya he dicho muchas veces ensayo
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en fin cuando hago eso lo que va a
00:05:40
obtener es la gráfica que tenemos aquí
00:05:42
fíjense como al principio la velocidad
00:05:44
de la reacción crece de manera
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proporcional con la concentración pero
00:05:50
luego hay un punto en la que esa
00:05:52
velocidad empieza a dejar de crecer
00:05:54
digamos que alcanza un valor más
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lo que está pasando aquí refleja el
00:06:00
modelo que ya mencioné hay dos
00:06:01
reacciones primero la reacción en la que
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la enzima se une al sustrato para formar
00:06:07
el complejo enzima sustrato y luego la
00:06:11
reacción en la que ese complejo enzima
00:06:14
sustrato libera al producto ambas
00:06:17
reacciones están en equilibrio eso
00:06:20
significa que pueden ir en ambos
00:06:22
sentidos y que ese sentido va a depender
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de la concentración de cada una de las
00:06:28
especies que está presente en ambas
00:06:30
reacciones otra cosa también es que mi
00:06:33
enzima puede estar presente en dos
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formas una es en forma de enzima libre
00:06:38
cuando no se ha unido el sustrato y la
00:06:40
otra es en forma de complejo enzima
00:06:43
sustrato cuando yo estoy aumentando la
00:06:45
cantidad de sustrato lo que sucede es
00:06:48
que el equilibrio se va a desplazar
00:06:50
hacia la formación del complejo enzima
00:06:53
sustrato
00:06:54
y a su vez cuando la concentración de
00:06:57
este complejo empieza a aumentar el
00:06:59
equilibrio se va a desplazar hacia la
00:07:01
formación del producto y como yo estoy
00:07:04
midiendo la velocidad de la reacción en
00:07:06
términos de ese producto por eso es que
00:07:09
yo veo que cuando aumentó la
00:07:10
concentración del sustrato la velocidad
00:07:12
de la reacción también lo hace de manera
00:07:15
proporcional sin embargo hay un punto en
00:07:18
el que yo llega un valor de
00:07:20
concentración de sustrato en el cual
00:07:22
casi toda la enzima está en forma de
00:07:25
complejo enzima sustrato en ese punto
00:07:28
toda la enzima está prácticamente
00:07:30
ocupada produciendo el producto entonces
00:07:33
no importa si yo aumento más la
00:07:35
concentración de sustratos no va a tener
00:07:38
ningún efecto pues la cantidad de
00:07:41
producto que yo estoy produciendo no va
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a aumentar en ese punto es cuando se
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dice que llegue a la velocidad máxima de
00:07:50
la reacción para este punto espero que
00:07:53
ya más o menos estén viendo cuál es el
00:07:55
efecto que tiene la variación de la
00:07:57
concentración en la velocidad inicial
00:08:00
de una reacción catalizaba por una
00:08:02
enzima sin embargo la cosa no para ahí
00:08:05
no basta con sólo tener una gráfica de
00:08:08
lo que está pasando es necesario que yo
00:08:10
pueda plantear un modelo matemático que
00:08:12
me permita describir esa gráfica y
00:08:15
predecir su comportamiento y eso es algo
00:08:17
que muchísima gente ya desde hace 100
00:08:19
años empezó a investigar dos de los más
00:08:22
famosos fue el señor leonor michaelis y
00:08:25
la señora mente ellos publicaron un
00:08:27
paper en 1913 en el que experimentan con
00:08:31
una enzima y con azúcar del que todos
00:08:34
comemos todos los días es decir con
00:08:35
sacarosa básicamente lo que hicieron fue
00:08:38
tomar soluciones de sacarosa con
00:08:40
concentraciones diferentes y ponerles
00:08:42
esta enzima y a cada una de las
00:08:44
soluciones le midieron la rotación
00:08:47
óptica antes y después de poner las
00:08:49
décimas básicamente la rotación óptica
00:08:52
es una toma luz polarizada la proyecta
00:08:55
sobre la resolución y la solución va a
00:08:57
rotar esa luz hasta cierto ángulo lo que
00:09:00
sucede es que cuando yo tengo sacarosa
00:09:03
esa luz se rota hacia un lado pero
00:09:05
cuando la enzima ha actuado
00:09:07
la luz se rota hacia el otro lado por
00:09:10
eso a esta enzima ellos le pusieron
00:09:11
inviertas en fin aquí les dejo abajo el
00:09:15
artículo para que si quieren le peguen
00:09:17
una miradita en ese artículo mi canal y
00:09:20
cimenten llegan a la ecuación que
00:09:21
podemos ver aquí es la que vamos a
00:09:23
llamar la ecuación de meca de la mente y
00:09:26
es muy útil porque nos permite calcular
00:09:27
con muy buena precisión el
00:09:30
comportamiento de la velocidad inicial
00:09:32
versus la concentración de sustrato para
00:09:35
muchísimas enzimas y además nos
00:09:38
proporcionan dos parámetros que van a
00:09:40
ser muy útiles 1 es algo que llamamos la
00:09:44
velocidad máxima que ustedes ya vieron y
00:09:46
el otro es la constante demichelis o acá
00:09:49
en estos dos valores tienen una posición
00:09:52
específica en la gráfica de velocidad
00:09:55
inicial versus concentración del
00:09:57
sustrato como ya lo vieron la velocidad
00:09:59
máxima se ubica inicia valor en el que
00:10:02
la gráfica toma un valor relativamente
00:10:04
constante y el otro valor es decir k m
00:10:08
podemos reducirlo a partir del
00:10:10
tratamiento matemático de la ecuación
00:10:11
demichelis
00:10:13
ese es un tratamiento que si quieren
00:10:15
saber cómo se hace se los dejo en un
00:10:17
vídeo en la descripción en el que hago
00:10:19
la deducción de la ecuación pero la
00:10:22
conclusión a la que podemos llegar es
00:10:24
que el valor de la constante de mikael
00:10:27
es está a la mitad de la velocidad
00:10:30
máxima es decir determinó la velocidad
00:10:34
máxima me voy a la mitad y
00:10:35
posteriormente extrapoló al valor de
00:10:38
concentración de sustrato pero claro
00:10:40
seguro están pensando bueno y esos
00:10:41
números que eso para qué sirve qué
00:10:44
efecto tiene dejen de mostrarles qué
00:10:46
pasa cuando dos enzimas tienen valores
00:10:48
diferentes de constante de mercaderes y
00:10:51
de velocidad máxima aquí tenemos el caso
00:10:53
de dos enzimas que han sido evaluadas
00:10:55
con el mismo sustrato como pueden ver la
00:10:59
velocidad máxima de ambas es la misma
00:11:01
sin embargo el valor de constante de
00:11:04
michaelis es diferente para cada una de
00:11:06
ellas y la manera en la que la gráfica
00:11:09
está creciendo va a variar esto lo
00:11:12
podemos ver si ampliamos la primera
00:11:13
parte de la gráfica como pueden ver la
00:11:16
enzima número 1 crece mucho más rápido
00:11:20
y la velocidad inicial de esa enzima
00:11:22
crece mucho más rápido cuando yo cambio
00:11:25
la concentración del sustrato mientras
00:11:28
que para la enzima número 2 lo hace un
00:11:30
poco más lento si pueden ver este
00:11:33
comportamiento es inverso al valor del
00:11:35
caem es decir para las enzimas que
00:11:38
tienen un valor de constante en canales
00:11:40
más bajo su crecimiento va a ser mucho
00:11:43
más rápido o mucho más alto ahora
00:11:46
tenemos otras dos enzimas pero en este
00:11:49
caso lo que va a variar es el valor de
00:11:50
la velocidad máxima como pueden ver se
00:11:53
presenta un comportamiento muy similar
00:11:55
en este caso es la enzima número 3 la
00:11:58
que está creciendo muchísimo más rápido
00:12:00
que la enzima número 4 pero aquí la
00:12:03
relación entre el valor de la velocidad
00:12:04
máxima y el crecimiento de la velocidad
00:12:07
inicial con respecto a la concentración
00:12:08
del sustrato es directamente
00:12:10
proporcional es decir cuando yo tengo
00:12:13
una velocidad máxima más alta
00:12:16
este crecimiento va a ser también más
00:12:18
alto en los dos casos que les acabo de
00:12:20
mostrar el hecho de que la gráfica de
00:12:23
velocidad inicial versus
00:12:26
crezca más rápido lo que significa es
00:12:29
que esa enzima que estamos evaluando
00:12:31
tiene una tendencia a reaccionar mucho
00:12:34
más rápido con los sustratos que estamos
00:12:37
evaluando que la otra enzima ahora lo
00:12:40
vemos un caso un poquito más real aquí
00:12:42
tienen los valores de constante de mica
00:12:44
de lis para una exo sin asa frente a
00:12:46
tres sustratos diferentes de repente si
00:12:49
no saben que es una exo si nada
00:12:50
básicamente es una enzima que se encarga
00:12:52
de facilitar la reacción entre un
00:12:55
carbohidrato y un grupo fosfato que
00:12:57
proviene de la atp entonces cómo pueden
00:13:00
ver los valores no son los mismos y aquí
00:13:03
la interpretación directa que puedo
00:13:05
hacer es que esa enzima laxos zinc azsa
00:13:08
tiene una tendencia a reaccionar
00:13:10
muchísimo más fácil con la glucosa que
00:13:14
con la fructosa pues voy a necesitar una
00:13:17
concentración muchísimo más baja de
00:13:19
glucosa para saturar a la ex o sin asa
00:13:22
que la que necesito cuando estoy
00:13:24
utilizando la fructosa específicamente
00:13:27
necesito 30 veces más concentración de
00:13:30
fructosa
00:13:31
para saturar esta enzima tener estos
00:13:34
valores me sirve por ejemplo si yo estoy
00:13:36
evaluando un proceso celular y quiero
00:13:39
saber cuál es el efecto de estos
00:13:41
azúcares en ese proceso lo que voy a
00:13:44
poder interpretar es que por ejemplo si
00:13:47
ese proceso es la fosforilación pues
00:13:50
usando esa enzima ese proceso se va a
00:13:52
tender a llevar a cabo muchísimo más
00:13:54
rápido con la glucosa que con la
00:13:56
fructosa y aquí es donde muchos de los
00:13:59
profesores muchos de los libros les van
00:14:02
a decir que el caem está relacionado con
00:14:05
la afinidad de una enzima por un
00:14:07
sustrato y que la velocidad máxima está
00:14:10
directamente relacionada con el número
00:14:12
de sitios activos que posee esta enzima
00:14:15
cuando estaba evaluando se con
00:14:17
determinado sustrato
00:14:19
y esto no es tan así y ahora no estoy
00:14:23
queriendo decir que los profesores y los
00:14:25
libros están diciendo puras patrañas
00:14:27
extrañas no lo que hay que aclarar es
00:14:30
que esta interpretación física no es
00:14:32
válida para todas las enzimas es válida
00:14:34
para algunas para muchas otras no lo es
00:14:37
dependiendo la enzima que yo esté
00:14:40
evaluando la interpretación física de
00:14:42
esos procesos puede cambiar ese fue un
00:14:45
pequeño ejemplo sobre cómo se puede usar
00:14:47
el caem para evaluar diferentes enzimas
00:14:49
con diferentes sustratos el caem es un
00:14:52
valor muy importante así su
00:14:55
interpretación no sea la misma para
00:14:56
todas las enzimas es un valor que se usa
00:14:58
muchísimo en muchísimas áreas no se usa
00:15:01
por sí solo existe otro valor que se
00:15:04
llama el número de recambio que puede
00:15:05
explicarles en otro vídeo y estos dos
00:15:07
valores son los que generalmente ustedes
00:15:09
van a encontrar en bases de datos de
00:15:11
enzimas asociados a una enzima evaluada
00:15:14
en determinada especie una bacteria o
00:15:16
contra determinado sustrato se usan todo
00:15:19
el tiempo de bioquímica y cinética
00:15:21
enzimática en biología molecular
00:15:25
biotecnología en muchísimas áreas y
00:15:29
antes de terminar debo mencionarles un
00:15:31
par de cosas la ecuación delicada él es
00:15:34
mente no necesariamente es válida para
00:15:36
todas las enzimas las enzimas que siguen
00:15:40
esta ecuación las vamos a llamar enzimas
00:15:43
que siguen la cinética de mika de las
00:15:45
ventas bastante creativos estos tres son
00:15:48
muchísimas
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sí pero no son todas las enzimas hay
00:15:52
enzimas que nos siguen está cinética y
00:15:54
que tienen gráficas como la que podemos
00:15:55
ver aquí como pueden darse cuenta la
00:15:58
parte inicial no necesariamente crece de
00:16:00
manera lineal más bien lo hace como una
00:16:03
s toda la gráfica tiene como una forma
00:16:05
de s es decir es una gráfica sigma
00:16:08
mental en el caso por ejemplo de estas
00:16:10
enzimas pues tendremos que aplicar otro
00:16:12
modelo o el mismo modelo en ica element
00:16:14
en con algunas correcciones y lo otro es
00:16:17
que no todas las enzimas siguen los
00:16:19
mismos pasos que plantearon mica hélice
00:16:21
mente en para llegar a la ecuación es
00:16:23
decir no todas las enzimas pasan primero
00:16:26
por la formación del complejo enzima
00:16:28
sustrato y posteriormente la formación
00:16:30
del producto
00:16:31
hay muchísimas enzimas que pueden seguir
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muchos más pasos y la consecuencia
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directa de esto es que como lo mencioné
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la interpretación de la constante de
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michaelis o caeme y de la velocidad
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máxima no sea la misma para todas de ahí
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que como lo dije no podamos decir
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siempre que una enzima que tienen un
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valor de carne más alto que otra es más
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afín o tiene más afinidad por un
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sustrato eso va a depender muchísimo de
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los pasos que siga la enzima para
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reaccionar con nuestro sustrato y bueno
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hasta que el vídeo espero que les haya
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servido que hayan entendido no se
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olviden de compartirlo con esa gente que
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ustedes saben que les va a servir con
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sus profesores si es que quieren hacerme
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algún tipo de corrección
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gracias por verlo y hasta la próxima
